Hematin adalah senyawa yang terbentuk dari hemoglobin ketika terjadi penghancuran eritrosit (sel darah merah) dalam tubuh. Hematin adalah bentuk oksida dari porfirin yang terdapat dalam hemoglobin, yaitu molekul kompleks yang terdiri dari heme dan globin. Hematin berperan penting dalam transportasi oksigen dalam tubuh.
Hematin, juga dikenal sebagai heme, adalah senyawa yang terkait erat dengan fungsi pembawa oksigen dalam molekul hemoglobin dan mioglobin. Mekanisme dasar terkait hematin dalam transportasi oksigen melibatkan berikut ini:
1. Pembebanan oksigen: Hematin mampu membawa oksigen karena struktur molekulnya yang kompleks. Di tengah molekul hematin terdapat atom besi yang dapat membentuk ikatan dengan molekul oksigen. Pada saat terjadi pertukaran gas di paru-paru, oksigen berikatan dengan atom besi dalam hematin untuk membentuk oksihemoglobin.
2. Pengangkutan oksigen: Setelah oksigen terikat pada hematin, molekul hemoglobin yang mengandung hematin mengalir dalam darah menuju jaringan yang membutuhkan oksigen. Hemoglobin mengeluarkan oksigen tersebut saat berada di jaringan dan berinteraksi dengan molekul yang membutuhkan oksigen, seperti sel-sel otot. Proses ini disebut pelepasan oksigen atau disosiasi oksigen.
3. Regenerasi hematin: Setelah oksigen dilepaskan, hematin harus diregenerasi agar dapat kembali memuat oksigen dan berpartisipasi dalam siklus transportasi oksigen. Di dalam sel darah merah, enzim yang disebut reduktase mereduksi hematin sehingga hemoglobin kembali siap untuk mengikat oksigen.
Secara umum, mekanisme yang terkait dengan hematin melibatkan ikatan oksigen pada atom besi dalam molekul hematin, transportasi oksigen dalam bentuk oksihemoglobin, dan pelepasan oksigen di jaringan yang membutuhkan oksigen. Proses ini berperan penting dalam memastikan oksigen terdistribusi dengan efisien dalam tubuh manusia.
Polimerisasi hematin mengacu pada proses pembentukan polimer dari molekul hematin, yang merupakan salah satu komponen penting dalam molekul hemoglobin. Polimerisasi ini terjadi ketika molekul hematin terikat bersama dalam susunan linear atau bercabang, membentuk struktur polimer kompleks.
Berikut adalah beberapa referensi atau daftar pustaka yang dapat digunakan sebagai sumber informasi tentang hematin:
1. Bunn, H.F., Forget, B.G. (1986). Hemoglobin: Molecular, Genetic and Clinical Aspects. Saunders.
2. Everse, J., Everse, K.E., Grisham, M.B. (2013). Peroxidases in Chemistry and Biology. CRC Press.
3. Halliwell, B., Gutteridge, J.M.C. (2015). Free Radicals in Biology and Medicine. 5th edition. Oxford University Press.
4. West, A.R. (2013). Solid State Chemistry and its Applications. Wiley.
5. Ponka, P. (1997). Iron Metabolism in Health and Disease. CRC Press.
6. Lane, D.J.R., Lawen, A. (2008). Iron Metabolism: From Molecular Mechanisms to Clinical Consequences. Wiley.
7. Harvey, R.A., Ferrier, D.R. (2018). Biochemistry. 6th edition. Lippincott Williams & Wilkins.
8. Beutler, E., Lichtman, M.A., Coller, B.S., Kipps, T.J., Seligsohn, U. (2008). Williams Hematology. 7th edition. McGraw-Hill.
1. Das, A.K., Banerjee, R. (2011). Structure, function and properties of hemoglobin-based oxygen carriers. Journal of Controlled Release, 150(3), 227-241.
2. Padilla, A., Turrini, F., Arese, P., et al. (2003). Polymers of sickle hemoglobin in erythrocytes. Blood, 102(6), 2137-2143.
3. Wood, B.R., Quinn, M.T., Tait, B., et al. (2000). Confocal microscopy of malaria-infected red blood cells: monitoring the distribution of hematin in malarial parasites and the effects of quinoline drugs in living malarial system. Biophysical Journal, 78(1), 680-693.
4. Shih, D.T.B., Tai, L.A.S., Hsu, Y.M., et al. (2003). Hematin polymerization assay as a high-throughput screen for identification of new antimalarial pharmacophores. Antimicrobial Agents and Chemotherapy, 47(5), 1661-1666.
5. Burkhart, J.M., Varnado, C.L., Pielak, G.J. (2007). Hemoglobin polymerization and precipitation: The effects of temperature and hemoglobin concentration. Biophysical Chemistry, 125(2-3), 493-498.
6. Lang, F., Qadri, S.M., Lang, E., et al. (2002). Oxidized hemoglobin-induced clustering of human erythrocyte anion exchanger-1. Journal of Biological Chemistry, 277(47), 45738-45745.
Pastikan untuk mengacu pada referensi yang sesuai dengan kebutuhan spesifik Anda dan gunakan gaya kutipan yang sesuai.
